Joomla Software solutions Template

Payday loan

Белтъци.Градивни единици на белтъците.Пептидна връзка.Равнища на организация на белтъчната молекула-първична,вторична,третична и четвъртична структура.Свойства на белтъчната молекула.Биологични функции.

Белтъците,наречени още протеини,са едни от най-важните макромолекули в клетките.Цялата клетъчна активност се дължи на тях.Повече от половината от сухата маса на клетката са белтъци.Те са задължителен компонент на клетъчните мембрани.Присъстват и в междуклетъчното пространство.Много белтъци образуват нишки,обвити едни около другии изпълняват опорна функция,като свързват различни биологични структури.Формата на клетките се дължи на белтъците,изграждащи цитоскелета.Главен компонент на копринената нишка и на пяжината е белтъкът фибриноин.

Белтъците са хетерополимери.Независимо от произхода и функцията си всички белтъци са изградени от едни и същи мономери-20 вида аминокиселини.Всички аминокиселини имат обща структура.Притежават две функционални групи:аминогрупа (-NH2) и карбоксилна група (-СООН).Всички аминокиселини имат централен С атом,към който са свързани  –NH2 група,водороден атом и страничен радикал (-R).Различията между аминокиселините се дължат на различните радикали,които определят специфичните свойства на белтъците.Аминокиселините се свързват помежду си чрез ковалентна връзка,наречена пептидна връзка.При свързването си едната аминокиселина отдава хидроксилна (-ОН) група от карбоксилната си група,а другата губи водороден атом от аминогрупата си.Това е реакция на кондензация,при която се отделя молекула вода.Въглеродният атом от първата аминокиселина се свързва с азотния атом от втората.Образува се пептидна връзка.При свързването на две аминокиселини се образува дипептид.Молекулите,образувани от свързването на много аминокиселини,се наричат полипептиди,а веригата им-полипептидна.Белтъците могат да са изградени от една или от няколко свързани полипептидни вериги.

Белтъците са сложно устроени макромолекули.Функциите,които те изпълняват са в тясна връзка с устроиството им.Пространствената структура на белтъчните молекули се разглежда на няколко равнища:първично,вторично,третично и четвъртично.

Първична структура.Белтъците са изградени най-често от стотици аминокиселини,свързани с дълги полипептидни вериги.Винаги единият краи на полипептидната верига завършва с аминогрупа,а другият-с карбоксилна група.Първичната структура се определя от броя,вида на аминокиселините и последователността на свързването им.Първичната структура определя останалите равнища на организация на белтъчната молекула.Информацията за първичната структура е записана в ДНК.Понякога промяна само на една аминокиселина с друга може да доведе до сериозни промени в свойствата и в биологичната фнкция на даден белтък.Пример за връзката между промяната в първичната структура и биологичните свойства на белтъка е болестта сърповидноклетъчна анемия.Тази тежка наследствена болест,която довежда до измение във формата на кръвните клетки и до намаляване на свързването на хемоглобина с кислорода,се дължи на заместването само на една аминокиселина с друга в една от полипептидните вериги на хемоглобина.

Вторична структура.Вторичната структура на белтъците се определя от взаимодействието между близко разположени аминокислинни остатъци.Полипептидната верига може да е с

2.

формата на алфа спирала или В-листова структура.Алфа спиралната структура наподобява телефонен шнур,при който всяка извивка се поддържа от водородни връзки между пептидните

връзки на всяка първа и четвърта аминокислина.Образуваните водородни връзки са успоредни на оста на спиралата.

В-листовата структура е нагъната като хармоника или като стъпалата на тълба.Водородните връзки се образуват между пептидните връзки от срещуположно разположени пептидни вериги (или доближени части от една и съща полипептидна верига).

Третична структура. Често полипептидната верига се огъва.Формата,която полипептидната верига заема в пространството,определя третичната й структура.Пространствената форма на полипептидната верига,наречена конформация,се поддържа от слаби,нековалентни (водородни,хидрофобни,йонни) връзки,които възникват между страничните –R-групи на аминокиселините.Често срещана връзка,която стабилизира третичната структура е дисулфидната връзка.Това е ковалентна връзка (-S-S-),която се образува между два аминокиселинни остатъка на аминокиселината цистеин,съдържаща сулфхидрилна (SH-) група.В резултат на различните връзки белтъчната молекула се огъва,спирализира се и се извива,като образува енергийно стабилна структура,наречена нативна конформация.Това е и биологично активната форма на белтъците.При нея белтъчната верига се извива в пространството така, че аминокиселините с хидрофобни вериги остават във вътрешността на молекулата,а тези с ходрофилни остават на повърхността.Полипептидните вериги могат да заемат различни конформации ,но нативната конформация е една единствена.

Според третичната си структура белтъците се разделят на две групи:глобуларни и фибриларни.

Глобуларните белтъци са със сравнително закръглена форма.Те са водоразтворими белтъци.Притежават както алфа спирала,така и В-лист и участъци със случайна,неподредена структура.При специфичното за всеки белтък нагъване хидрофилните аминокиселини се разполагат на повърхността на белтъчната молекула.

Повечето големи глобуларни белтъци имат добре оформени пространсвени участъци,наречени домени.Това са области с определена структурна организация,които се свързват с биологичната функция на белтъците.Белтъците със сходна функция (например свързват метален йон,разпознават специфична молекула) обикновено са с еднакви домени.

Фибриларните белтъци са силно удължени.Обикновено те са свързани помежду си и образуват снопчета от усукани полипептидни вериги.Тези белтъци са неразтворими във вода.Имат или само алфа-спирала,или само В-лист.

Къдренето на косата е биохимична технология.Кератиновите влакна,изграждащи космите на косата,са алфа-спирални вериги,свързани помежду си с дисулфидни връзки.Косата се навива на ролки,обработва се с вещество,което разрушава дисулфидните връзки,и се нагрява.Това предизвиква разрушаване на вторичната и третичната структура на белтъка,полипептидните вериги се разтягат,отдалечават се и се разместват една спрямо друга.След известно време косата се обработва с окисляващ агент,който предизвиква образуването на нови дисулфидни връзки на места,различни от първоначалните.След измиване и изсушаване на косата полипептидните вериги отново придобиват алфа-спирална структура.Косата вече е накъдрена и извивките се поддържат от новообразувани дисулфидни връзки.

Четвъртична структура.Свързването на две или повече полипептидни вериги с помощта на слби връзки определя четвъртичната структура.Типичен пример за белтък с четвъртична структура е

3.

хемоглобинът,който е изграден от 4 полипептидни вериги –две алфа- и две В-вериги.Не всички белтъци имат четвъртична структура.

Основен принцип при изграждането на макромолекулите е тяхната способност за самоорганизация.Това означава, че информацията за специфичното огъване на полимерните им вериги и формата,която заемат в пространството,се носи от самите мономери,които ги изграждат.Пространствената структура на полимерната молекула се получава спонтанно.Тя може да бъде нарушена при промяна в условията на обкръжаващата среда.Високи температури,силни киселини и основи,тежки метали и други фактори разрушават връзките,поддържащи вторичната и четвъртичната структура.

Денатурираните белтъци губят биологичната си функция.При определени условия те могат да претърпят ренатурация и да възвърнат пространствената си структура.Това е доказателство, че първичната структура определя останалите равноща на организация в белтъчната молекула.Денатуриращите фактори могат да бъдат опсни за организма и да причинят смъртта на клетките.При човека температура над 41 градуса по Целзий предизвиква денатурация на белтъците,поради което те не могат да изпълняват функциите си и настъпва смърт.

Конюгатни съединения на белтъците.

Белтъчмите молекули може да се свързват с ралични биомолекули (липиди,въглехидрати,ДНК,РНК) и с различни малки молекули и метални йони.Така те формират голямо разнообразие от сложноустроени конюгатни съединения.

Мултибелтъчни комплекси.Разнообразните белтъчни молеули с различни функции могат да социират помежду си и да образуват много големи белтъчни комплекси.Такива комплекси са често пъти доста динамични структури.Белтъците,които ги изграждат,могат да се асоциират и да се дисоциират помежду си в зависимост от условията в клетката.

Взаимодействащите белтъци обикновено имат комплементарни (допълващи се) повърхностни участъци и свързването се осъществява с помощта на слаби връзки.Много различни процеси в клетката (синтезата на ДНК,на РНК,преобразуването на химичната енергия  в използваема за клетките форма) се извършват от комплекси,изградени от голям брой взаимодействащи помежду си белтъци.

Биологични функции.Белтъците изпълняват много разнообразни функции,което определя голямото им значение:

1.Структурообразуваща.Здравината на скелета,на сухожилията и кожата се дължи на белтъка колаген.Друг белтък-кератинът,е главният компонент на косата,перата,ноктите,рогата и копитата.Белтъците са задължителен компонент на клетъчните мембрани.

2.Каталитична.Повечето химични реакции в организма се катализират от специализирани белтъци-ензими.

3.Транспортна.Малки молекули (О2,СО2,холестерол,мастни киселини) се свързват към специфични белтъци,които ги пренасят през кръвния ток или през мембраните (белтъкът хемоглобин в еритроцитите пренася кислород  от белите сробове до клетките).

4.Енергийна.Семаната на накои растения (фасул,соя,грах) са богати с резервни белтъци,които са енергиен източник при покълването им.При животните и човека белтъците се използват като източник на енергия след изразходването на въглехидратите и мазнините.

5.Защитна.Антителата,образувани във висшите животни и човека,са белтъци,които разпознават и обезвреждат чуждите антигени.Защитна функция изпълняват и белтъците в змийската отрова.Фибриногенът и тромбинът участват в кръвосъсирването.

4.

6.Съкратителна и двигателна.Белтъците актин и миозин участват в мускулните съкращения. Предвижването на сперматозоидите и някои едноклетъчни става с помощта на камшичета или реснички,съдържащи специфични белтъци.

7.Регулаторна.Много хормони са белтъци (инсулин,глюкагон) и участват в регулацията на обмяната на веществата.

8.Запасна.Семената на растенията (фасул,соя,ориз,пшеница) са богати с резервни белтъци,които са необходими в първите стадии при развитието на зародиша.Такава функция имат и яйчният албумин-основен компонент на белтъка на яйцето,и казеинът-белтък в млякото.В животинските тъкани желязото се съхранява я молекулата на белтъка феритин.

Белтъците са хетерополимери,изградени от аминокиселини.Те имат първична,вторична,третична,а някои-и четвъртична структура.Първичната структура определя останалите равнища на организацоя.Пространствената структура определя специфичните свойства на белтъците.